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In a mouse study, one antibody stood between laboratory animals and a lethal infection with Crimean-Congo hemorrhagic fever virus. Called 9D5, it protected the animals and recognized a part of the virus shared across several strains, giving Scott Pegan's team at the University of California, Riverside, a new route toward a treatment for a disease that can kill up to 40% of infected people.
Dans le cadre d’une étude sur des souris, un anticorps s’est dressé entre des animaux de laboratoire et une infection létale par le virus de la fièvre hémorragique de Crimée-Congo. Baptisé 9D5, il a protégé les animaux et reconnu une partie du virus commune à plusieurs souches, offrant à l’équipe de Scott Pegan, de l’Université de Californie à Riverside, une nouvelle piste vers un traitement pour une maladie qui peut tuer jusqu’à 40 % des personnes infectées.
The target is the virus's nucleocapsid protein, or NP, an internal component that has mainly been used to detect infection rather than treat it. Using X-ray imaging, the researchers mapped how 9D5 binds to the NP's head region. They also identified four antibody-binding areas, spread across the protein's head and stalk, and found that protection was possible whichever region the antibody recognized.
La cible est la protéine de nucléocapside du virus, ou NP, un composant interne principalement utilisé pour détecter l’infection plutôt que pour la traiter. Grâce à l’imagerie aux rayons X, les chercheurs ont cartographié la manière dont 9D5 se fixe à la région de la tête de la NP. Ils ont également identifié quatre zones de liaison des anticorps, réparties entre la tête et la tige de la protéine, et constaté qu’une protection était possible quelle que soit la région reconnue par l’anticorps.
The mechanism is different from the familiar approach of blocking a virus before it enters a cell. NP can appear on the surface of infected cells, the researchers say, allowing antibodies to attach there or to free-floating NP. The material can then be taken inside the cell and interact with TRIM21, an intracellular protein that helps the cell present viral fragments to immune cells capable of clearing the infection.
Le mécanisme diffère de l’approche courante qui consiste à bloquer un virus avant qu’il n’entre dans une cellule. La NP peut apparaître à la surface des cellules infectées, affirment les chercheurs, ce qui permet aux anticorps de s’y fixer ou de se lier à de la NP libre. Le matériel peut ensuite être internalisé et interagir avec TRIM21, une protéine intracellulaire qui aide la cellule à présenter des fragments viraux à des cellules immunitaires capables d’éliminer l’infection.
That matters because Crimean-Congo hemorrhagic fever has no widely approved, highly effective treatment or vaccine. The virus is mainly spread by Hyalomma ticks and can also pass from person to person, especially in health care settings. Pegan's team says changing environmental conditions have helped the ticks expand into new regions, including areas closer to dense populations.
Cette découverte est importante, car la fièvre hémorragique de Crimée-Congo ne dispose d’aucun traitement hautement efficace ni vaccin largement approuvé. Le virus est principalement transmis par les tiques Hyalomma et peut également passer d’une personne à l’autre, en particulier dans les établissements de santé. L’équipe de Pegan estime que l’évolution des conditions environnementales a favorisé l’expansion de ces tiques dans de nouvelles régions, notamment dans des zones plus proches de populations denses.
So what changes in practice? Not patient care yet. 9D5 is a mouse antibody, so the team must identify human or humanized versions and test them in preclinical studies and clinical trials. The four binding sites could support antibody cocktails aimed at several parts of the virus or infected cells. Pegan estimates that a treatment could potentially reach patients in about five years, depending on the success of that work.
Qu’est-ce qui change en pratique ? Pas encore la prise en charge des patients. 9D5 est un anticorps de souris : l’équipe doit donc identifier des versions humaines ou humanisées et les tester dans le cadre d’études précliniques et d’essais cliniques. Les quatre sites de liaison pourraient permettre de créer des cocktails d’anticorps visant plusieurs parties du virus ou des cellules infectées. Pegan estime qu’un traitement pourrait éventuellement parvenir aux patients dans environ cinq ans, en fonction de l’issue de ces travaux.