Laborstudie: Proteinpendel erklärt schnelle Wasserstoff-Enzyme

Ein einziges Histidin reicht aus, um darüber zu entscheiden, ob ein Enzym mit voller Geschwindigkeit arbeitet oder nahezu stillsteht. In einer am 17. Oktober 2026 veröffentlichten Laborstudie hat ein Team an der Ruhr-Universität Bochum in Deutschland gezeigt, wie eine Klasse mikrobieller Enzyme Protonen so schnell bewegt, dass sie Wasserstoff in hohen Raten erzeugen kann. Jeder dieser Biokatalysatoren kann fast 10.000 Protonen pro Sekunde aufnehmen.

Bei den betreffenden Enzymen handelt es sich um [FeFe]-Hydrogenasen. Zink kommt natürlicherweise in vielen Biokatalysatoren vor, wo es die Reaktion unterstützt, doch dasselbe Metall kann sie auch lahmlegen. Dr. Jifu Duan erklärt, dass Zink sich an die Aminosäuren des Enzyms bindet und es blockieren kann oder sich an Stellen anlagert, die für die Protonenbindung benötigt werden. Das Team stellte fest, dass Zink sich zwar an mehreren Stellen dieser Enzyme anlagert, aber nur eine genau bestimmte Stelle eine Hemmung verursachte. Diese Stelle liegt direkt neben dem bereits bekannten Protonentransportweg in Hydrogenasen.

Anschließend identifizierten die Forscher die beiden Histidine, die Zink und andere Metallionen blockieren, beide an der Oberfläche des Enzyms. Ersetzte man eines davon durch eine andere Aminosäure, blieb das Enzym hochaktiv, reagierte aber nicht mehr auf Zink. Ersetzte man das andere, produzierte das Enzym nur noch sehr langsam Wasserstoff. Zusammen zeigten diese Tests und die Kristallstrukturen, dass ein Histidin wie ein Pendel funktioniert, das sich um einen festen Drehpunkt bewegt, der von einer anderen Aminosäure gebildet wird. Schwingt es zur Oberfläche, nimmt es ein Proton vom zweiten Histidin auf. Schwingt es nach innen, gibt es dieses Proton an den bekannten Transportweg weiter.

Das Pendel findet sich nicht überall. Es gibt mehrere Gruppen von [FeFe]-Hydrogenasen, doch nur Gruppe A erreicht die besonders hohen Produktionsraten, die diese Enzyme für die Biotechnologie interessant machen. Professor Thomas Happe sagt, das Team habe in anderen Gruppen nach dem Pendel gesucht und es nur in Gruppe A gefunden. Die Forscher gehen davon aus, dass die beiden Histidine die schnelle Aufnahme der Protonen und die hohe Aktivität dieser Gruppe erklären, und sie vermuten, dass die Evolution diese Gruppe aus eben diesem Grund spezialisiert haben könnte.

Vorerst kommt der Nutzen vor allem der Forschung zugute. Das Verständnis dieses Mechanismus könnte Wissenschaftlern helfen, andere Hydrogenasen zu untersuchen und, so das Team, vielleicht Biokatalysatoren zu entwickeln, die besser für biobasierte industrielle Prozesse geeignet sind. Die Autoren weisen außerdem darauf hin, dass die Ergebnisse für das Verständnis des Wasserstoffstoffwechsels in lebenden Organismen wichtig sind, der in vielen Ökosystemen eine Rolle spielt. Ein Zeitplan für solche Anwendungen wird nicht genannt, und die Studie testet keinen industriellen Prozess: Sie erklärt, wie ein natürliches Enzym funktioniert, und dieses Wissen ist der erste Schritt, den jedes Ingenieurprojekt bräuchte.