Un pendolo proteico spiega la rapidità degli enzimi che fanno idrogeno

Basta una sola istidina per decidere se un enzima funziona a pieno regime o quasi si blocca. In uno studio di laboratorio pubblicato il 17 ottobre 2026, un team dell'Università della Ruhr di Bochum, in Germania, ha mostrato come una classe di enzimi microbici sposti i protoni così rapidamente da poter produrre idrogeno a ritmi elevati. Ciascuno di questi biocatalizzatori può catturare quasi 10.000 protoni al secondo.

Gli enzimi in questione sono le idrogenasi [FeFe]. Lo zinco è presente naturalmente in molti biocatalizzatori, dove favorisce la reazione, ma lo stesso metallo può anche spegnerli. La dottoressa Jifu Duan spiega che lo zinco si lega agli amminoacidi dell'enzima e può bloccarlo, oppure fissarsi nei siti necessari al legame dei protoni. Il team ha constatato che, sebbene lo zinco si attacchi a diversi punti di questi enzimi, solo una posizione precisa causava l'inibizione. Quel punto si trova proprio accanto alla via di trasporto dei protoni già nota nelle idrogenasi.

I ricercatori hanno poi individuato le due istidine che lo zinco e altri ioni metallici bloccano, entrambe sulla superficie dell'enzima. Sostituendone una con un altro amminoacido, l'enzima restava molto attivo ma diventava insensibile allo zinco. Sostituendo l'altra, l'enzima produceva idrogeno solo molto lentamente. Insieme, questi test e le strutture cristalline hanno dimostrato che un'istidina funziona come un pendolo, che oscilla attorno a un fulcro fisso formato da un altro amminoacido. Quando oscilla verso la superficie, sottrae un protone alla seconda istidina. Quando torna verso l'interno, passa quel protone alla nota via di trasporto.

Il pendolo non è presente ovunque. Esistono diversi gruppi di idrogenasi [FeFe], ma solo il gruppo A raggiunge i tassi di produzione particolarmente elevati che rendono questi enzimi interessanti per le biotecnologie. Il professor Thomas Happe afferma che il team ha cercato il pendolo negli altri gruppi e lo ha trovato solo nel gruppo A. I ricercatori ritengono che le due istidine spieghino la rapida cattura dei protoni e l'elevata attività di quel gruppo, e suggeriscono che l'evoluzione possa aver specializzato proprio per questo motivo il gruppo.

Per ora il beneficio è soprattutto per la ricerca. Comprendere questo meccanismo potrebbe aiutare gli scienziati a studiare altre idrogenasi e, scrive il team, a progettare forse biocatalizzatori più adatti ai processi industriali di origine biologica. Gli autori sottolineano inoltre che i risultati sono importanti per capire il metabolismo dell'idrogeno negli organismi viventi, che svolge un ruolo in molti ecosistemi. Non viene indicata alcuna tempistica per tali applicazioni e lo studio non sperimenta alcun processo industriale: spiega come funziona un enzima naturale, e questa conoscenza è il primo passo di qualsiasi progetto ingegneristico.