Un péndulo proteico explica enzimas rápidas que producen hidrógeno

Una sola histidina basta para decidir si una enzima funciona a máxima velocidad o casi se detiene. En un estudio de laboratorio publicado el 17 de octubre de 2026, un equipo de la Universidad del Ruhr en Bochum, en Alemania, ha demostrado cómo una clase de enzimas microbianas mueve los protones tan rápidamente que puede producir hidrógeno a un ritmo elevado. Cada uno de estos biocatalizadores puede captar casi 10.000 protones por segundo.

Las enzimas en cuestión son las [FeFe]-hidrogenasas. El zinc se encuentra de forma natural en muchos biocatalizadores, donde favorece la reacción, pero ese mismo metal también puede inactivarlos. El investigador Jifu Duan explica que el zinc se une a los aminoácidos de la enzima y puede bloquearla, o adherirse a los lugares necesarios para la unión de protones. El equipo comprobó que, aunque el zinc se fija en varios puntos de estas enzimas, solo un lugar preciso provocaba la inhibición. Ese punto se encuentra justo al lado de la vía de transporte de protones que ya se conocía en las hidrogenasas.

Los investigadores identificaron después las dos histidinas que el zinc y otros iones metálicos bloquean, ambas en la superficie de la enzima. Al sustituir una de ellas por otro aminoácido, la enzima seguía siendo muy activa, pero dejaba de ser sensible al zinc. Al sustituir la otra, la enzima producía hidrógeno solo muy lentamente. En conjunto, estas pruebas y las estructuras cristalinas demostraron que una de las histidinas funciona como un péndulo, que gira alrededor de un punto fijo formado por otro aminoácido. Cuando oscila hacia la superficie, toma un protón de la segunda histidina. Cuando oscila hacia el interior, transfiere ese protón a la vía de transporte conocida.

El péndulo no se encuentra en todas partes. Existen varios grupos de [FeFe]-hidrogenasas, pero solo el grupo A alcanza las tasas de producción especialmente altas que hacen interesantes estas enzimas para la biotecnología. El profesor Thomas Happe afirma que el equipo buscó el péndulo en otros grupos y solo lo encontró en el grupo A. Los investigadores creen que las dos histidinas explican la rápida captación de protones y la elevada actividad de ese grupo, y sugieren que la evolución podría haber especializado a este grupo por esa razón.

Por ahora, el beneficio es sobre todo para la investigación. Comprender este mecanismo podría ayudar a los científicos a estudiar otras hidrogenasas y, según escriben los autores, quizá a diseñar biocatalizadores más adecuados para procesos industriales de base biológica. Los autores señalan además que los resultados son importantes para entender el metabolismo del hidrógeno en los organismos vivos, que desempeña un papel en muchos ecosistemas. No se indica ningún calendario para tales aplicaciones, y el estudio no prueba ningún proceso industrial: explica cómo funciona una enzima natural, y ese conocimiento es el primer paso que necesitaría cualquier proyecto de ingeniería.