Les pigments de la squille s'activent à la lumière rouge

Au cœur de l'œil d'une squille, environ 30 pigments visuels travaillent ensemble, contre trois chez l'humain. Depuis des décennies, écologues et biologistes se demandent pourquoi ce crustacé en a besoin d'autant. Une équipe de l'Université de Liège (ULiège) et de l'Université Humboldt de Berlin vient de les démonter un à un et a découvert que certains réagissent à la lumière rouge, une partie du spectre que très peu d'animaux peuvent percevoir. Les résultats sont publiés dans Science Advances.

La vision commence par les opsines, des protéines qui captent la lumière. Associées à la rétinienne, une petite molécule dérivée de la vitamine A, elles forment les pigments visuels de la rétine. Chez l'humain, un pigment qui absorbe un photon perd sa rétinienne et doit se régénérer avant de fonctionner à nouveau, ce qui explique qu'une lampe trop vive laisse des taches dans notre champ de vision pendant un moment. Quatre des pigments de la squille font exception. Ils sont bistables : un second photon restitue la rétinienne, si bien que le pigment peut basculer entre deux états stables par la seule lumière. Deux sont activés par la lumière rouge et désactivés par la lumière bleue. Les deux autres fonctionnent à l'inverse, activés par le bleu et désactivés par l'orange.

Les mesurer a été la partie difficile. Marjorie Liénard, chercheuse au GIGA–ULiège, a mis au point une plateforme d'expression in vitro qui produit ces protéines hors de l'animal. L'équipe l'a combinée à l'expertise en électrophysiologie du laboratoire de Peter Hegemann, à l'Université Humboldt. Sur les 17 opsines de la bande médiane, douze sont des pigments verts classiques, proches des nôtres, trois sont infrarouges et deux sont bistables bleu-orange. « C'est la première fois que de tels pigments sont décrits chez un animal utilisant le même chromophore que l'humain », explique Liénard. Associée aux filtres colorés de l'œil, la sensibilité atteint 687 nanomètres.

L'équipe suggère que la squille adapte son mélange de pigments à la lumière ambiante. Liénard la compare à des lunettes de soleil le jour et à une lampe torche au crépuscule : en pleine lumière, les pigments ultraviolets, bleus et verts saturent, tandis que les opsines rouges continuent de fonctionner ; à l'aube et au crépuscule, l'animal s'appuie sur ses opsines vertes et sur ses bistables bleues. Comment il utilise cela pour chasser, éviter les prédateurs ou défendre son territoire n'est pas encore confirmé et demanderait des expériences comportementales, difficiles à mener avec ces prédateurs robustes.

La perspective la plus concrète est l'optogénétique, une technique qui contrôle l'activité des cellules par la lumière. Contrairement aux channelrhodopsines de l'algue Chlamydomonas reinhardtii, ces opsines appartiennent à la famille des récepteurs couplés aux protéines G, qui déclenchent des cascades de signalisation à l'intérieur des cellules. Cette famille est impliquée dans les maladies cardiovasculaires, neurologiques et inflammatoires. La lumière rouge pénètre plus profondément dans les tissus et abîme moins les cellules que la lumière bleue ou ultraviolette ; un interrupteur qui s'active sous le rouge et s'éteint sous le bleu pourrait donc, en principe, moduler ces voies de manière précise et réversible. Rien de tout cela n'a encore été développé. L'équipe veut désormais rendre la signalisation plus sélective, chercher des protéines similaires chez des espèces proches et comprendre ce qui rend certaines d'entre elles bistables. Elle ne donne aucune date. « La nature recèle encore beaucoup d'innovations, dit Liénard, qui ne peuvent être mises au jour que par ce type d'approche. »